Ученые смогут изготовить универсальное лекарство против гриппа

d183d187d0b5d0bdd18bd0b5-d181d0bcd0bed0b3d183d182-d0b8d0b7d0b3d0bed182d0bed0b2d0b8d182d18c-d183d0bdd0b8d0b2d0b5d180d181d0b0d0bbd18c

Ученые нашли подход к изготовлению препаратов против различных типов вируса гриппа с помощью расшифровки точной структуры одного из его белков, что поможет предсказать все возможные варианты его мутаций и использовать эти знания для дизайна надежно работающих лекарств, сообщается в двух независимых публикациях в Science.

Проделанная учеными работа может положить конец ежегодной гонке ученых в попытке как можно быстрее определить тип надвигающегося на людей сезонного типа вируса гриппа или более опасных типов, вроде “свиного” H1N1, и разработать вакцину против него. Несмотря на то, что каждый год ученые и медики находят подходящую вакцину, она может оказаться совершенно бесполезной в следующий сезон из-за высокой скорости мутации вируса.

Более того, мутации этого вируса сделали бесполезными в борьбе против него два давно использовавшихся противовирусных препарата – ремантадин и амантадин. Эти лекарства выполняли свою противовирусную функцию с помощью блокирования работы одного из белков на поверхности мембраны вирусной оболочки, носящего название М2. Этот белок отвечает за изменение внутриклеточного уровня кислотности (рН), благодаря которому вирусный генетический материал может проникнуть в инфицированную клетку и начать размножаться.

Небольшая мутация в структуре М2 – изменение геометрии и расстояния между атомами в биологической молекуле – сделали противовирусные препараты полностью непригодными.

Обе группы ученых, опубликовавшие свои работы в Science, использовали различные модификации метода твердотельного ядерного магнитного резонанса (ЯМР). Этот метод основан на изучении взаимодействий ядер атомов, образующих сложные молекулы с электромагнитным излучением. Характер этого взаимодействия позволяет выявить окружение каждого типа атомов в молекуле, на основании чего можно восстановить всю структуру молекулы. Успешность такого эксперимента зависит от технических параметров используемого ЯМР спектрометра – частоты используемого излучения и силы магнитного поля, в которое помещаются исследуемые образцы.

Например, команде Дэвида Бусата (David Busath) из Университета имени Биргама Янга в США пришлось для своей работы использовать батарею электромагнитов пятиметровой высоты, охлаждаемую жидким азотом.

В своих статьях команда Бусата и другая группа ученых под руководством профессора Мэй Хун (Mei Hong) из Университета Айовы США описывает структуру отдельных фрагментов М2, на основании которой можно судить, какие типы мутаций позволят вирусу сохранить свою патогенность, а какие уже не позволят ему инфицировать здоровые клетки организма.

Этот ограниченный набор мутаций М2, который можно вычислить, позволяет ученым уже сейчас начать поиск физиологически активных веществ среди известных химикам миллионов соединений, которые могли бы связываться с этим белком и блокировать его работу при проникновении вируса в организм.

“Эта работа закладывает основы понимания нами того, как та или иная мутация приводит к изменению свойств вируса и как можно ей противостоять с помощью лекарства. Теперь мы имеем достаточно точную структуру мишени для будущих терапевтических препаратов, так что можем начинать, так сказать, пристреливаться”, – прокомментировал работу Бусат, слова которого приводит пресс-служба Университета имени Биргама Янга.

Комментарии закрыты.